Die Wasserstoffproduktion gewinnt zunehmend an Bedeutung, insbesondere im Kontext der nachhaltigen Energiegewinnung. Bakterien haben sich als nützliche Werkzeuge in dieser Hinsicht etabliert. Ein zentraler Bestandteil ihrer Fähigkeit zur Wasserstofferzeugung sind die sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen. Diese Enzyme gelten als die effizientesten Biokatalysatoren zur Herstellung von Wasserstoff. Ihre Anwendung wird jedoch durch ihre empfindliche Reaktion auf Sauerstoff stark limitiert. Dies stellt eine Herausforderung für die großflächige Produktion von Wasserstoff dar.
Eine bemerkenswerte Ausnahme ist die [FeFe]-Hydrogenase CbA5H, die aus dem Bakterium Clostridium beijerinckii isoliert wurde. Anders als die meisten ihrer Verwandten bleibt CbA5H in Gegenwart von Sauerstoff aktiv. Dies eröffnet neue Perspektiven für die Nutzung dieser Enzyme. Ein internationales Team von Wissenschaftlern, angeführt von Prof. Dr. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum und Prof. Dr. Genji Kurisu von der Universität Osaka, hat die Funktionsweisen dieser Enzyme eingehend untersucht. Die Ergebnisse ihrer Forschung wurden am 13. Januar 2025 in den „Proceedings of the National Academy of Sciences“ (PNAS) veröffentlicht, was die Relevanz ihrer Entdeckungen unterstreicht, wie news.rub.de berichtet.
Einblick in die Forschung
Im Rahmen dieser Studie wurde die Wasserstoffproduktion unter verschiedenen Bedingungen untersucht. Dabei zeigten die Forscher auch, dass die Enzymaktivität durch spezifische Aminosäuremutationen beeinflusst werden kann. CbA5H, das aus 644 Aminosäuren besteht, hat die Fähigkeit, sich zwischen einer aktiven (Hox) und einer inaktiven Form (Hinact) zu wechseln, je nach Anwesenheit von Sauerstoff. Diese Fähigkeit ist entscheidend für die gewonnene Erkenntnis, dass CbA5H eine hohe Resistenz gegen Sauerstoffschäden bietet, was durch die Rolle von Cystein 367 im aktiven Zentrum des Enzyms unterstützt wird. Die Studien legen den Grundstein für zukünftige biotechnologische Anwendungen, wie pubs.rsc.org beschreibt.
Spezielle Experimente zur Proteinengineering haben gezeigt, dass durch gezielte Mutationen die katalytische Effizienz von CbA5H verbessert werden kann. Insbesondere die Mutationen an den Positionen 393 und 419 sind entscheidend für die Enzymaktivität. Variationen wie A419S führten zu einer verstärkten Wasserstoffproduktion. Zusätzlich wurden chimerische Enzyme kreiert, um die Funktionsweise von CbA5H und anderen Hydrogenasen zu analysieren. Die Ergebnisse zeigen vielversprechende Ansätze zur Verbesserung der Stabilität und Effizienz dieser Enzyme.
Lebenszyklus und Metabolismus von Clostridium beijerinckii
Die Erkenntnisse über die Wasserstoffproduktion werfen auch Licht auf den Lebenszyklus von Clostridium beijerinckii. Während der Batch-Bioreaktorkultivierung wurden Proben zu verschiedenen Zeitpunkten entnommen, um den Zellzyklus und die Stoffwechselwege wie die Butanolbildung zu analysieren. Insbesondere konnten spezifische Gene identifiziert werden, die mit der Bildung von Acetyl-CoA und der Synthese von Fettsäuren verbunden sind. Der Lebenszyklus kam in drei Gruppen unterteilt zur Betrachtung: Motilität, chemotaktische Bewegung und Sporulation. Veränderungen in der Genexpression während der Gärung unterstreichen die adaptive Fähigkeit dieser Bakterien, auf verschiedene Umweltbedingungen zu reagieren, wie nature.com feststellt.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die Entdeckung der CbA5H-[FeFe]-Hydrogenase nicht nur neue Wege für die Wasserstoffproduktion eröffnet, sondern auch wichtige Einblicke in die Biologie von Clostridium beijerinckii bietet. Zukünftige Forschungen werden sich weiterhin auf die Verbesserung der Enzyme und deren Anwendung in der Biogasinfrastruktur konzentrieren. Die Schaffung stabilerer, sauerstoffresistenter Varianten könnte den Weg für nachhaltige, umweltfreundliche Technologien zur Wasserstoffproduktion ebnen.